Лишняя аминокислота, или зачем учёным потребовалась новая форма жизни - Каталог статей

Лишняя аминокислота, или зачем учёным потребовалась новая форма жизни

В последние несколько месяцев уже неоднократно в СМИ пробегали сообщения о тех или иных "коррективах", вносимых новыми данными в привычные представления об эволюции, а также новых теориях, выдвигаемых на основании каких-либо открытий. Поправки вносились в представления о том, в каких условиях может существовать жизнь и где следует её искать. Новые внезапные открытия подвергали сомнению общепринятые положения об эволюции человека и его расселении по Земле. Самой тяжёлой, впрочем, артиллерией в этом отношении оказываются генетики: их заключения становятся порой совершенно революционными. Однако создание новой формы жизни уже из другой области. А именно это событие и произошло не так давно. По правде говоря, создание учёных из института Scripps Research — не совершенно новое существо. Это, если пользоваться технической терминологией, модификация уже существующего организма — причём достаточно известного и крайне широко распространённого. Речь идёт об "обыкновенной" кишечной палочке Escherichia coli (E. coli), крайне устойчивом ко всяким экстремальным условиям болезнетворном микроорганизме, обитающем в желудках и кишечниках млекопитающих.Строение кишечной палочки. И в то же время, учёные добились того, что их создание с чистой совестью можно назвать новой формой жизни. Поскольку аминокислотных оснований в генетическом коде "новодела" — не двадцать, а двадцать одно. Подавляющее большинство естественных белков содержат двадцать аминокислотных остатков (АКО). Хотя барьер этот, надо сказать, далеко не абсолютен. Некоторые микроорганизмы выработали у себя способность образовывать "нестандартные" аминокислоты, такие как селеноцистеин и пирролизин, например. Впрочем, это всего лишь немного видоизменённые варианты цистеина и лизина. Но куда больший интерес для учёных представляет возможность вводить в натуральные белки другие нестандартные аминокислоты. Это было бы крайне полезно для медицинских исследований. Например, некоторые белки, используемые в терапевтических целях, нуждаются в добавлении различных химических групп, таких как полимеры, соединения с поперечной связью и цитотоксичные молекулы. Технология, использованная специалистами Scripps может найти применение и в базовых биомедицинских исследованиях. Например, существуют аминокислоты, содержащие флуоресцентные группы, которые можно использовать для того, чтобы "метить" белки, и наблюдать за их поведением и взаимодействием с клетками in vivo. Кроме того, гидрофобные аминокислоты и кислоты, связывающие тяжёлые металлы, а также кислоты, содержащие спиновые метки, могут быть использованы для зондирования белковых структур, в которые их вводят. Искусственные аминокислоты, содержащие такие компоненты, как, например, кето-группы, можно использовать для присоединения к ним дополнительных химических структур, например, молекул сахаров, что позволит создавать новые лекарства на белковой основе. Как явствует из специального пресс-релиза, учёных, как обычно, интересует не столько факт создания, по сути, новой формы жизни, сколько практическое применение их технологии. В самом внедрении искусственных аминокислот в белки нет ничего нового, однако прежде такие манипуляции можно было проводить только в пробирке. А бактерия с 21 аминокислотой, как уже указано, сама способна вырабатывать модифицированные белки.Создать саму бактерию Шульцу и его коллегам удалось благодаря избыточности генетического кода. В момент экспрессии белка, фермент считывает ДНК-основания гена (аденин, гуанин, цитозин и тимин) и транскрибирует их в РНК (аденин, гуанин, цитозин и урацил). Информационная РНК (иРНК) затем переводится рибосомой в белок. Рибосоме требуется поддержка молекул транспортной РНК (тРНК), "заряженной" аминокислотой, а для этого требуется поддержка "заряжающего" фермента. Каждая тРНК распознаёт отдельную трёхосновную комбинацию (кодон) в информационной РНК и "заряжается" только одной аминокислотой, свойственной этому кодону. В процессе синтеза белков, тРНК, характерная для следующего кодона в иРНК, приходит уже "заряженной" нужной аминокислотой, и рибосома захватывает её и присоединяет к растущей белковой цепочке. Избыточность генетического кода проистекает из факта существования большего количества кодонов, чем используемых аминокислот. Существует 64 различных способа формирования кодона — или любой трёхзначной комбинации четырёх "букв" (УАГ, АЦГ, УТЦ и так далее). А аминокислот используется (как правило) всего лишь 20. Однако природа использует некоторые из излишних кодонов: часть из них кодируют одни и те же кислоты, и только три из 64 кодонов не кодируют вообще никаких аминокислот. Эти кодоны имеют важное значение, поскольку обычно, когда синтезирующая рибосома натыкается на несмысловой кодон, она отделяется от иРНК и синтез прекращается. Таким образом, несмысловые кодоны называют ещё и стоп-кодонами. Один из них, известный под названием "янтарный стоп-кодон" (урацил-аденин-гуанин — УАГ), сыграл важную роль в исследованиях Шульца. Шульц знал, что если он введёт в клетки молекулу тРНК, которая распознаёт УАГ (известную как янтарный супрессор), а также фермент, несущий янтарный супрессор с нестандартной аминокислотой, ему удастся найти способ внедрять нестандартную аминокислоту в любой протеин. Благодаря этой системе, рибосома, считывающая иРНК, внедрит нестандартную кислоту в тот момент, когда ей встретится УАГ. Более того, любой кодон в иРНК, преобразованный в УАГ, будет кодировать новую аминокислоту в том же самом месте, давая Шульцу и его коллегам возможность внедрять эти новые кислоты в белки там, где им нужно. Используя этот метод, Шульц и его коллеги вводили кислоту О-метил-L-тирозин в белки с точностью переноса более 99% — почти как у естественных аминокислот. Впоследствии то же самое удалось проделать с рядом других кислот, в том числе p-аминофенилаланином, той самой 21 аминокислотой бактерии. Источник: http://www.sciencer.ru/
Категория: Наука \| Добавил: vitalg (23.Янв.2011)
Просмотров: 225

E-mail:
Пароль: